เอนไซม์ (อังกฤษ: enzyme) เป็นโปรตีน 99 เปอร์เซนต์ เป็น ส่วนใหญ่ ที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมี เป็นคำในภาษากรีก ένζυμο หรือ énsymo ซึ่งมาจาก én (“ที่” หรือ “ใน”) และ simo (“en:leaven” หรือ “en:yeast”)
เอนไซม์มีความสำคัญและจำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิต เพราะว่าปฏิกิริยาเคมีส่วนใหญ่ในเซลล์จะเกิดช้ามาก หรือถ้าไม่มีเอนไซม์อาจทำให้ผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยากลายเป็นสารเคมีชนิดอื่น ซึ่งถ้าขาดเอนไซม์ระบบการทำงานของเซลล์จะผิดปกติ (malfunction) เช่น

slotxo

  • การผ่าเหล่า (mutation)
  • การผลิตมากเกินไป (overproduction)
  • ผลิตน้อยเกินไป (underproduction)
  • การขาดหายไป (deletion)
    ดังนั้นการขาดเอนไซม์ที่สำคัญอาจทำให้เกิดโรคร้ายแรงได้ การผ่าเหล่าอาจจะเกิดขึ้นในโครงสร้างบางส่วนของเอนไซม์ หรืออาจเป็นบางส่วนของโปรตีน เช่น
  • โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure)
  • โครงสร้างทุติยภูมิ ( secondary structure)
  • โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure)
  • โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure)
    ตัวอย่างเช่น ฟีนิลคีโตนูเรีย (phenylketonuria) เกิดจากการงานบกพร่องของ เอนไซม์ฟีนิลอะลานีน ไฮดรอกซิเลส (phenylalanine hydroxylase) ที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของฟีนิลอะลานีนเป็นผลให้เกิดการสะสมฟีนิลอะลานีนมากและจะแสดงออกมาใน ความผิดปรกติทางจิต (mental retardation)
    เหมือนตัวเร่งปฏิกิริยาทั่วไป เอนไซม์ ทำงานโดยการลดพลังงานกระตุ้น (activation energy)
    ให้เกิดปฏิกิริยาเคมี นอกจากนี้ยังเร่งให้เกิดเร็วขึ้นซึ่งสามารถทำให้เร็วได้ถึงหนึ่งในหลายล้านส่วน
  • เอนไซม์ ไม่มีผลต่อความสมดุล (equilibrium) ของปฏิกิริยาเคมี
  • เอนไซม์ ไม่มีผลต่อพลังงานสัมพัทธ์ (relative energy) ระหว่างสารที่ได้จากปฏิกิริยา (products) และสารที่ทำปฏิกิริยา (reagents)
  • เมื่อเทียบกับตัวเร่งปฏิกิริยาอื่นแล้ว เอนไซม์ จะมีความจำเพาะต่อปฏิกิริยาหนึ่งปฏิกิริยาใดมากกว่า
  • การทำงานของ เอนไซม์ จะถูกแทรกแซงได้โดยโมเลกุลของสารประกอบอื่นได้ ถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ดีขึ้น เราเรียกสารประกอบนั้นว่า แอกติเวเตอร์ (activators) และถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ลดลง เราเรียกสารประกอบนั้นว่า อินฮิบิเตอร์ (Inhibitors) อินฮิบิเตอร์ ที่ทำให้เอนไซม์หยุดทำงานถาวรเรียกว่าอินฮิบิเตอร์ สังหาร (Suicide inhibitors) อินฮิบิเตอร์ มีทั้งที่เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและมนุษย์สร้างขึ้น ยาหลายตัวเป็นเอ็นไซม์อินฮิบิเตอร์ เช่น แอสไพริน ยับยั้งเอนไซม์ที่เป็นตัวนำส่งการอักเสบโปรสตาแกลนดิน ทำให้เกิดการระงับความเจ็บปวดและการอักเสบ
  • เอนไซม์ ที่ใช้ในชีวิตประจำวันเช่น ผงซักฟอกที่ไปเร่งปฏิกิริยาเคมีที่เกี่ยวข้องกับการทำความสะอาดผ้า (เช่นการทำลายรอยเปื้อนที่เกิดจากแป้ง)
  • มี เอนไซม์ มากกว่า 5,000 ตัว ที่มีชื่อแตกต่างกันโดยการตั้งชื่อจะลงท้ายด้วย -ase และตัวชื่อ เอนไซม์ จะตั้งชื่อตามสารที่มันจะเปลี่ยน เช่น แลคเตส (lactase) เป็น เอนไซม์ ที่เร่งการสะลายตัวของแล็กโทส (lactose)

xoslot

นิรุกติศาสตร์ และประวัติ

  • คำว่า enzyme มาจากภาษากรีกที่แปลว่า “ในการหมัก”
  • ในช่วงระหว่างปี 1700s และปี 1800s มีการค้นพบการย่อยเนื้อ โดยสารคัดหลั่งจากกระเพาะและการเปลี่ยนแป้งเป็นน้ำตาลโดยสารสกัดจากพืชและน้ำลาย
  • มีการศึกษาการหมักน้ำตาลเป็นแอลกอฮอล์โดยยีสต์ ซึ่งหลุยส์ ปาสเตอร์ได้สรุปว่าการหมักถูกเร่งปฏิกิริยาโดย “เชื้อหมัก” (ferments) ในยีสและคิดว่ามันเกิดเฉพาะในสิ่งมีชีวิตเท่านั้น
  • ในปี ค.ศ. 1897 ฮันส์ แอ็นสท์ เอากุสท์ บูคเนอร์ (Hans Buchner) และ เอดูอาร์ท บูคเนอร์ (Eduard Buchner) ได้ทดลองนำสารสกัดจากยีส ไปหมักน้ำตาลโดยไม่มีเซลล์ที่มีชีวิตของยีสต์อยู่ด้วย ปรากฏว่าน้ำตาลยังคงถูกหมักเป็นแอลกอฮอล์เหมือนเดิมถึงแม้ไม่มีเซลล์ที่มีชีวิตของยีสก็ตาม ตั้งแต่นั้นมาคำว่า “เอนไซม์” ก็ถูกใช้เรียกสารเคมีที่อยู่ในสารสกัดจากยีสซึ่งนำมาหมักน้ำตาล ตัวอย่างเอนไซม์ เช่น อะไมเลส (amylase)

เครดิตฟรี

โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure)
ในเอนไซม์ก็เช่นเดียวกับโปรตีนอื่น การทำงานของมันจะถูกกำหนดโดยโครงสร้าง ดังนี้

  • โปรตีนโมเลกุลเดี่ยว คือ ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์อันเดียว ที่เกิดจาก อะมิโน แอซิด (amino acid) ประมาณ 100 โมเลกุลหรือมากกว่า หรือ
  • โอลิโกเมอริก โปรตีน (oligomeric protein) ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์หลายเส้น มีทั้งที่เหมือนและแตกต่างมารวมเชื่อมต่อเป็นหน่วยเดียวกัน
    ในโปรตีนแต่ละ มอนอเมอร์ จะมีลักษณะเป็นโซ่ยาวของ อะมิโน แอซิด ซึ่งจะพับและทบกันไปมาเป็นโครงสร้าง 3 มิติในแต่ละ มอนอเมอร์ จะเชื่อมต่อและเกาะกันด้วยแรง นอน-โควาเลนต์ (non-covalent interactions) และเกิดเป็น มัลติเมอริก โปรตีน (multimeric protein)
    เอนไซม์ส่วนใหญ่จะมีโมเลกุลขนาดใหญ่กว่า ซับสเตรต (substrates) ที่มันจะทำหน้าที่เร่ง และส่วนที่เล็กมากของเอนไซม์เท่านั้น คือขนาดประมาณ 10 อะมิโน แอซิด ที่เข้าจับกับซับสเตรต ตำแหน่งที่เชื่อมต่อกับซับสเตรตแล้วเกิดปฏิกิริยานี้เรียกว่าบริเวณกัมมันต์ (active site) ของเอนไซม์ บางเอนไซม์มีแอคทีฟ ไซต์มากกว่าหนึ่ง และบางเอนไซม์มีแอคตีฟ ไซต์สำหรับ โคแฟกเตอร์ (cofactor) ด้วย บางเอนไซม์มีตำแหน่งเชื่อมต่อที่ใช้ควบคุมการเพิ่มหรือลดฤทธิ์ ของเอนไซม์ด้วย

สล็อต xo

ปัจจัยที่เกี่ยวข้องกับการทำงานของเอนไซม์
ปฏิกิริยาของเอนไซม์จะดำเนินไปได้อย่างไรนั้นขึ้นอยู่กับปัจจัยที่สำคัญ ดังนี้

  1. อุณหภูมิ เอนไซม์แต่ละชนิด มีความไวต่ออุณหภูมิแตกต่างกัน อุณหภูมิที่เอนไซม์ทำงานได้ดีที่สุด (optimum temperature) โดยทั่วไปอยู่ประมาณ 25-40 องศาเซลเซียส ถ้าอุณหภูมิสูงเกินไปปฏิกิริยาจะลดลงทั้งนี้เพราะ เอนไซม์ซึ่งเป็นโปรตีนจะเกิดการเสียสภาพ (denature) จึงเข้ารวมกับซับสเตรตไม่ได้
  2. ความเป็นกรดเป็นด่าง มีผลต่อปฏิกิริยาของเอนไซม์ เอนไซม์ แต่ละชนิดจะทำงานได้ดีที่สุด ในสภาวะที่มีความเป็นกรดเป็นด่างพอเหมาะ (optimum pH) ซึ่งอาจแตกต่างกัน เช่น ซูเครสทำงานได้ดีที่สุดที่ pH =6.2 ลิเพส =7.0 เพปชิน = 1.5-2.5 ทริปชิน =8-11
  3. ปริมาณของเอนไซม์ ถ้ามีเอนไซม์มากจะทำให้ปฏิกิริยาเกิดขึ้น อย่างรวดเร็ว แต่ถ้าเอนไซม์มากเกินพอ ความเร็วของปฏิกิริยาจะไม่เพิ่มขึ้น ทั้งนี้เพราะ ไม่มีซับสเตรตเหลือพอที่จะเข้าทำปฏิกิริยา
  4. ปริมาณซับสเตรต มีผลเช่นเดียวกับปริมาณของเอนไซม์คือถ้าเพิ่ม ซับสเตรตมากเกินไป ปฏิกิริยาก็จะไม่เกิดเร็วขึ้น เพราะปริมาณเอนไซม์มีไม่เพียงพอ
    [NPC5] นอกจากปัจจัยทั้งสี่ที่กล่าวมาแล้วยังมีสารบางชนิดที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ เช่นสารที่ทำให้การทำงานของเอนไซม์ลดลง เรียกว่า ตัวยับยั้ง (inhibitor) ส่วนสาร ที่เร่งการทำงานของเอนไซม์ได้ดีขึ้น เรียกว่า ตัวเร่งเร้า (activator) ตัวยับยั้งบางตัวจะรวมกับเอนไซม์ที่แหล่งกัมมันต์ ทำให้เอนไซม์ไม่สามารถรวมกับ ซับสเตรตได้ ตัวยับยั้งแบบนี้เรียกว่าคอมเพทิทีฟอินฮิบิเตอร์ (competitive inhibitor) ซึ่งจะมีรูปร่างโมเลกุลคล้ายกับซับสเตรต
เอนไซม์

Post navigation